Une lectine liant les disaccharides du groupe sanguin A (GalNAc alpha 1-3Gal) a été purifiée à partir de bulbes d'iris hollandais (Iris x hollandica). Cette lectine, Iris Hybrid (IRA), agglutine les érythrocytes de lapin natifs et traités à la trypsine, mais pas les érythrocytes humains, quel que soit le groupe sanguin. La lectine est un hétérodimère constitué de deux chaînes peptidiques (27 et 34 kDa) reliées par des liaisons disulfure.

La spécificité de liaison aux glucides de la lectine a été étudiée par des essais quantitatifs de précipitation, d'inhibition de l'hémagglutination et d'inhibition de la précipitation. Il s'agit d'une lectine spécifique à Gal/GalNAc, avec un site étendu de combinaison des glucides, qui semble être la plus complémentaire de GalNAc lié au groupe hydroxyle C-3 ou C-6 du galactose. En tant qu'inhibiteurs, ces disaccharides sont environ 30 à 60 fois plus puissants que le galactose et 4 à 8 fois plus actifs que la N-acétyl-D-galactosamine, alors que le trisaccharide de type sanguin A (GalNAc alpha 1-3[L-Fuc alpha 1-2]Gal) et le disaccharide de Forssman (GalNAc alpha 1-3GalNAc) sont tous deux non inhibiteurs, ce qui suggère l'importance d'un groupe hydroxyle équatorial libre en position C-2 de l'avant-dernier galactose pour la liaison à la lectine ; Un groupe acétamido ou un groupe fucosyle à cette position semble causer un obstacle stérique, abolissant ainsi la liaison à la lectine.