Ulex europaeus agglutininin (UEA I) est isolé à partir de graines d'ajonc. La lectine UEA I a un poids moléculaire de 63 kDa, se compose de deux sous-unités et a un point isoélectrique compris entre pH 4,5 et pH 5,1. La lectine est une glycoprotéine qui n'a pas d'activité mitogène et agglutine les érythrocytes de type O, et dans une moindre mesure les érythrocytes A2.

La lectine UEA I a une spécificité glucidique pour le L-fucose. Elle réagit fortement avec les résidus de fucose liés en alpha(1,2) mais mal ou pas du tout avec le fucose lié en alpha(1,3) ou alpha(1,6). La lectine UEA I est incapable de se lier aux structures internes du fucose et la présence d'un fucose interne lié à l'alpha(1,3) sur l'oligosaccharide H de type 2 diminue de 3 fois l'affinité de la lectine pour cet antigène du groupe sanguin.

La lectine UEA I a été utilisée comme marqueur de l'endothélium vasculaire et utilisée pour identifier les cellules endothéliales des lésions vasculaires bénignes plus spécifiquement que les anticorps de l'antigène lié au facteur VII. Les billes magnétiques revêtues de lectine UEA I ont été utilisées pour isoler les cellules endothéliales associées aux microvaisseaux en vue d'une culture cellulaire ultérieure. Cette lectine a également été utilisée pour différencier les angiosarcomes des tumeurs épithéliales.